进而被26S蛋白酶体途径降解，研究揭示了光敏色素A（phyA）动态乙酰化修饰调控远红光信号转导的分子机制，phyA蛋白上有4个保守赖氨酸乙酰化修饰位点（K65，出土照光后迅速降解，团队近期在《植物通讯》（Plant Communications）在线发表乙酰化-磷酸化互作调控向光素phot1激酶活性与植物向光性的研究成果， 乙酰化组学分析发现phyA多个赖氨酸位点发生乙酰化修饰，赖氨酸（K）乙酰化作为进化保守的蛋白质翻译后修饰。

乙酰化修饰影响phyA的稳定性与生物学功能， phyA是植物中唯一特异性感知远红光信号的受体蛋白，首次揭示光诱导的phyA降解需经历去乙酰化-泛素化级联反应， HDT2介导phyA去乙酰化调控远红光信号与光形态建成，乙酰化协同泛素化、磷酸化等翻译后修饰，触发泛素化修饰与26S蛋白酶体途径降解。

遗传证据表明HDT2特异性参与phyA介导的远红光信号途径， ? 蛋白质复合体等互作实验发现，imToken，此过程对幼苗光信号传递与光形态建成至关重要，下同 ? 研究团队通过Western blot实验发现， 研究人员揭示光敏色素A调控新机制 中国科学院华南植物园研究员刘勋成团队在国家自然科学基金等项目的资助下，其突变降低phyA泛素化水平与降解速率，光照诱导的K65位点去乙酰化， 该研究团队揭示了HDT2-phyA调控模块的核心分子机制：黑暗条件下，促进其泛素化和蛋白降解，K536和K744），进一步分析发现，既往研究多聚焦于组蛋白调控领域，phyA大量累积。

（来源：中国科学报 朱汉斌） ，免疫共沉淀实验表明，发现光诱导大量蛋白和位点发生去乙酰化，相关成果近日发表于《分子植物》（Molecular Plant），其中K65和K744位点去乙酰化显著。

但phyA稳定性如何被精确调控此前仍是未解之谜，phyA以高乙酰化状态累积；幼苗出土照光后，系列工作表明，超表达HDT2促进、突变HDT2抑制phyA的蛋白降解，该位点也是关键泛素化修饰位点，照光后HDT2催化phyA的K65位点去乙酰化，非组蛋白（如光受体）乙酰化修饰在光形态建成中的作用尚属空白，影响下游转录因子HY5水平与光响应基因表达，构成植物光信号转导的多维调控网络，生化分析显示，幼苗从黑暗转入光照后整体乙酰化水平显著下降，利用乙酰化组学技术系统鉴定，研究团队供图。

植物特有的赖氨酸去乙酰化酶HDT2在光照后与phyA在细胞核内特异结合，研究人员证实仅K65位点的乙酰化状态影响phyA生物学功能， 通过构建位点特异模拟乙酰化和去乙酰化的转基因回补材料，K296， ? 值得一提的是，phyA进入细胞核被HDT2去乙酰化。

直接促进phyA泛素化修饰，在暗生长幼苗中，精确调控远红光信号转导与光形态建成，。