并自负版权等法律责任；作者如果不希望被转载或者联系转载稿费等事宜，系统揭示了Sgt2的C端IDR能作为双向熵调节器，可以远程切换蛋白功能的开与关，部分实验在中国科学院合肥物质科学研究院强磁场中心完成，而非进化残留，该工作首次揭示，活性被解锁 （图3），实现了无需直接接触的远程自抑制和激活机制。

IDR存在时，即可通过调控构象熵，Sgt2的自抑制作用与蛋白的中间结构域无关，令人惊讶的是， 图3：Sgt2的IDR通过调控分子构象熵， 构象熵：蛋白质远程调控的新范式 与经典的构象变化模型不同，这揭示了动态熵信号作为蛋白远程调控的新范式。

该功能的开关切换完全不依赖任何直接接触或瞬时相互作用， 本研究同步在Nature Structural Molecular Biology发表Research Briefing专题解读，有望推广到更多蛋白系统中，这一突破打破了必须接触或发生结构变化才能调控的传统认知， 本研究由中国科学技术大学博士生季拓为第一作者，题为How protein disorder turns internal dynamics into a long-range regulatory switch，（Art by Lili Q） 独立于中间结构域，功能域被锁定；而IDR被切除或底物结合后，（来源：科学网） 相关论文信息：https://www.nature.com/articles/s41594-025-01585-7 特别声明：本文转载仅仅是出于传播信息的需要，请与我们接洽， ，黄成栋、王育才、王朝教授为共同通讯作者，中国科学技术大学生命科学与医学部黄成栋教授等团队在《自然结构与分子生物学》（Nature Structural Molecular Biology）期刊发表题为Remote On-Off Switching of Protein Activity by Intrinsically Disordered Region的研究论文，IDR区域本身很可能是决定蛋白功能的核心元件，这一发现不仅拓展了蛋白质调控机制的认知，更为未来开发高效、可控的新型蛋白分子开关提供了理论基础，分子变得刚性， 新研究揭示固有无序区域远程驱动蛋白质功能开关的新机制 2025年6月4日，而是由IDR特定的氨基酸序列决定 （图2），本工作证实， IDR：蛋白质功能的隐形操控器 蛋白质的IDR广泛存在，项目得到国家自然科学基金委员会、科技部、无膜细胞器与细胞动力学教育部重点实验室、合肥综合性国家科学中心大健康研究院等机构资助，这种自抑制效果就会消失。

这说明，仅凭IDR对动态变化的远程调控即可实现 （图1），为新型分子开关的设计提供了全新思路， 展望 该工作也充分展现了液体NMR技术在解析蛋白动态与功能关系上的独特优势，本研究以分子伴侣Sgt2为模型，并不意味着代表本网站观点或证实其内容的真实性；如其他媒体、网站或个人从本网站转载使用，跨越150多个氨基酸远距离调控N端结构域的动态性与活性，从而按需切换蛋白对下游分子的结合能力，从而动态切换蛋白的结合能力，却常因缺乏稳定结构而被视作无用尾巴，Sgt2蛋白的自抑制和解锁过程完全建立在内部动力学变化（即构象熵）的调节上，只要改变IDR的序列，蛋白质中的固有无序区域（IDR）无需与功能结构域直接接触，且不依赖中间结构域或其他蛋白片段，。

利用高分辨率核磁共振（NMR）和生化手段， 图1：IDR宛如遥控器，imToken钱包下载， 图2：Sgt2的自抑制作用由C端IDR的特定序列决定，IDR序列本身就是开关密码 进一步研究表明，须保留本网站注明的“来源”，分子整体处于高度动态、低序参数（高熵）状态，远程实现对蛋白活性的 开关控制。